<<
>>

  Определение активности катал азы (КФ 1.11.1.6) в крови. 

  Принцип. Метод основан на способности пероксида водорода образовывать с молибдатом аммония стойкий окрашенный комплекс с максимумом поглощения при 410 нм.

Реактивы: 0,04412 н.

раствор пероксида водорода. Готовят примерно 0,08%-ный раствор Н202 и устанавливают точную концентрацию титрованием 0,01 н. раствором КМпОф На титрование
  1. мл 0,04412 н. раствора Н202 должно пойти 22,06 мл 0,01 н. раствора КМп04. По результатам титрования раствор Н202 доводят до нужной концентрации дистиллированной водой;

4,5%-ный раствор аммония молибденовокислого. 4,5 г молиб- дата аммония растворяют в 95,5 мл дистиллированной воды;

0,1 моль/л трис-НС1-буфер, pH 7,4;

буферно-субстратная смесь: 10 мл трис-НС1-буфера смешивают с 30 мл 0,04412 н. раствора Н202.

Оборудование: спектрофотометр; баня водяная; весы аналитические; секундомер; бюретки; пипетки с делениями; пробирки химические.

Ход определения. К0,5мл гепаринизированной крови приливают 3,5 мл дистиллированной воды, хорошо перемешивают и оставляют на 5—10 мин при комнатной температуре — основной гемолизат. К 0,2 мл основного гемолизата прибавляют 3,8 мл воды и тщательно перемешивают — рабочий гемолизат. В две химические пробирки наливают по 2 мл буферно-субстратной смеси и выдерживают в водяной бане при 37 °С в течение 10 мин. В одну из пробирок (опытную) добавляют 0,1 мл рабочего гемолизата, тщательно перемешивают и инкубируют в водяной бане при 37 °С в течение 3 мин (по секундомеру). Реакцию останавливают добавлением в опытную пробу сначала 2 мл молибдата аммония, а затем 0,1 мл рабочего гемолизата.

Измеряют оптическую плотность опытной и контрольной проб при 410 нм в кювете с ходом луча 10 мм. В качестве раствора сравнения используют смесь, состоящую из 1 мл буфера, 3 мл дистиллированной воды и 0,1 мл рабочего гемолизата.

Активность каталазы рассчитывают по формуле

л- (?к-?о„М,11б105106

22,2 • 106 • 3

где А — активность фермента, МЕ (мкмоль пероксида водорода/л ¦ мин); Ек — оптическая плотность контрольной пробы; Еоп — оптическая плотность опытной пробы; 4,1 — конечный объем пробы; 16 • 105 — фактор разведения; 10 — коэффициент пересчета в мкмоль/л; 22,2 -106 — коэффициент малярной экстинкции Н2Сgt;2; 3 — время инкубации, мин.

Примечание. Пробы гепаринизированной крови можно хранить при 4 °С в течение 1 сут.

Клиническое значение.

Каталаза — гемсодержащий фермент, встречаемый во всех тканях, где происходят процессы клеточного дыхания с участием цитохромов, т. е. где возможно образование пероксида водорода — весьма токсичного для клеток соединения, которое должно быть удалено. Каталаза содержит четыре гемовых группы на одну молекулу фермента. Наибольшая активность фермента обнаружена в печени, эритроцитах и почках. Она с высокой степенью эффективности разлагает пероксид водорода на воду и молекулярный кислород: 2Н202 -» 2Н20 + 02. Каталаза — наиболее активный из известных фермент окислительно-восстановительной системы. Одна молекула ее способна разложить 44 000 молекул пероксида водорода в 1 с. Функция фермента — предотвращение накопления в клетках Н202, образующегося, в частности, при дисмутации супероксидного аниона. Активность данного фермента возрастает всегда, когда активизируются процессы ПОЛ в организме и возрастает концентрация Н202 в клетках.

В норме активность каталазы в крови животных колеблется от 20 до 60, в том числе у кур от 40 до 60 мкмоль Н202/л • мин • 10.

Источники: 11, 77.

 

<< | >>
Источник:   И. П. Кондрахин.   Методы ветеринарной клинической лабораторной диагностики: Справочник — М.: Колос,. — 520 с.. 2004

Еще по теме   Определение активности катал азы (КФ 1.11.1.6) в крови. :

  1.   Определение активности пероксидазы (КФ 1.11.1.7) в крови. 
  2.   Определение активности глутатионредуктазы (КФ 1.6.4.2) в крови. 
  3.   Определение антиокислительной активности (АОА) плазмы крови.  
  4.   Определение активности холинэстеразы в сыворотке крови по гидролизу ацетилхолинхлорида. 
  5.   Определение активности у-глутамилтранспептидазы (у-глута- милтрансферазы) в сыворотке крови с помощью набора реактивов.  
  6.   Определение активности щелочной фосфатазы в сыворотке крови по гидролизу р-глицерофосфата (метод Бодански).  
  7.   Определение активности креатинкииазы (КК) в сыворотке (плазме) крови с использованием креатинфосфата в качестве субстрата. 
  8.   Определение активности сорбитолдещдрогеназы (СДГ) в сыворотке крови по реакции с резорцином (метод Севела—Товарека). 
  9.   Определение активности а-амилазы в сыворотке крови, моче, дуоденальном содержимом амилоклассическим методом со стойким крахмальным субстратом (метод Каравея).  
  10.   Определение витамина Е в сыворотке крови (см. с. 195). Определение церулоплазмина в сыворотке крови.  
  11.   Определение активности а-амилазы.  
  12.   Определение общего рибофлавина в крови.  
  13.   Определение восстановленного глутатиона в крови.  
  14.   Определение малонового диальдепща в крови.  
  15.   ОПРЕДЕЛЕНИЕ АКТИВНОСТИ УРЕАЗЫ В ЖМЫХАХ И ШРОТАХ (ГОСТ 13979.9-69)[3]  
  16.   Определение белковых фракций в сыворотке крови. 
  17.   Определение витамина С в плазме крови.  
  18.   ЭКСПРЕСС-МЕТОДЫ ОПРЕДЕЛЕНИЯ ФУНКЦИОНАЛЬНОЙ АКТИВНОСТИ МИКРОФЛОРЫ РУБЦА  
  19.   Определение марганца в крови перйодатным методом.  
  20.   ОПРЕДЕЛЕНИЕ РЕЗЕРВНОЙ ЩЕЛОЧНОСТИ КРОВИ ДИФФУЗНЫМ МЕТОДОМ ПО И. П. КОНДРАХИНУ