Очерк. Белки как элементы эволюционной головоломки

Расшифровка генетического кода и изобретение приборов, дающих возможность определять аминокислотную последовательность белков, открыли перед учеными интереснейшую новую область: использование белков в качестве живых биохимических «ископаемых».

По традиции эволюционное древо строится на основе сравнения ныне живущих и вымерших организмов с учетом возраста горных пород, в которых найдены остатки этих вымерших организмов. Анализ структуры белков и сравнение белков у различных ныне живущих организмов дают нам еще одну группу данных, которые можно использовать для подтверждения правильности эволюционного древа, построенного на основе палеонтологических данных, а также для выяснения тех вопросов, которые не могут быть решены с помощью одних только палеонтологических данных. Аминокислотную последовательность белков какого-нибудь живого организма можно использовать для выяснения его возможной родословной точно так же, как строение его скелета или зубов.
Для построения эволюционного древа, которое включало бы большинство ныне живущих организмов, следует изучить какой-нибудь белок, имеющийся у ряда различных организмов. Некоторые биохимики выбрали для этого цитохром с-белок, играющий важную роль в клеточном дыхании в качестве одного из компонентов цепи переноса электронов. Цитохром с синтезируют все аэробные (потребляющие кислород) организмы, что дает возможность сравнить варианты этого белка у разных видов. Удобны для таких исследований и небольшие размеры молекулы цитохрома с-ог 103 до 112 аминокислот у изученных к настоящему времени видов.
Начинать построение эволюционного древа на основе данных о структуре белка следует с выделения этого белка у представителей ряда разных видов и установления его аминокислотной последовательности. Затем с помощью компьютера проводят сравнение белков, полученных от разных видов; машина выдает данные о сходствах и различиях в форме таблицы. Чем более сходны аминокислотные последовательности изучаемого белка у двух разных видов, тем, вероятно, ближе друг к другу эти виды.
Если в компьютер заложить также генетический код, то можно реконструировать и «недостающее звено», связывающее два интересующих нас вида. Иными словами, компьютер может реконструировать вероятную структуру цитохрома с для вида, являющегося общим предком этих двух ныне

живущих видов. Допустим, что у одного из двух изучаемых видов в определенной точке аминокислотной последовательности цитохрома с стоит изолейцин, а у другого - пролин. Компьютер сможет определить, что нуклеотидные кодоны ДНК для этих двух аминокислот различаются по первым двум из трех входящих в них оснований: для изолейцина это будет кодон ТАА, а для пролина-кодон ГГА. Если предположить, что один из этих кодонов присутствовал в предковой ДНК, то мы придем к выводу, что для превращения кодона, имеющегося у одного вида, в кодон другого вида должны были произойти мутации в двух соседних нуклеотидах (иначе говоря, нуклеотиды ТА в ДНК должны были превратиться в нуклеотиды ГГ, или наоборот). Если же мы допустим, что оба наших вида произошли от общего предка, у которого в цитохроме с в этом положении стоял лейцин, то вывод будет иным: замена на изолейцин и пролин явилась в каждом случае результатом мутации только в одном нуклеотиде. В предковой ДНК мог присутствовать кодон ГАА:

Этот случай более вероятен.
При сравнительном изучении белков обнаружился интересный факт: оказалось, что в некоторых положениях белковой молекулы у всех видов, для которых такой анализ был выполнен, стоит одна и та же аминокислота.

Можно ли считать это простым совпадением? По всей вероятности, нет. Скорее можно предположить, что эти неизменные аминокислоты не могут быть замещены какими-нибудь другими без того, чтобы не нарушилась способность молекулы к правильному свертыванию, а стало быть, и ее функция. Обладатель такого белка находился бы в невыгодном положении по сравнению с другими индивидуумами, так что любые замещения этих неизменных аминокислот должны устраняться отбором. Замещения других аминокислот, по-видимому, не столь важны, хотя и эти аминокислоты, возможно, играют какую-то роль в «тонкой настройке», обеспечивающей наиболее эффективное функционирование изучаемого белка в естественных условиях обитания данного вида.
Родственные связи между позвоночными изучают также, исследуя структуру гемоглобина - белка, имеющегося у всех позвоночных. Гемоглобин, от которого зависит красный цвет крови, выполняет в организме функцию переноса кислорода. Молекула гемоглобина состоит из четырех полипептидных цепей: двух альфа-цепей и двух бета-цепей. Анализ бета-цепей показал, что у человека и у шимпанзе в гемоглобине взрослых особей они одинаковы; у гориллы и у человека бета-цепи различаются только по одной аминокислоте; у человека и свиньи различия затрагивают 17 аминокислот, а у человека и лошади-26.
Альфа-цепи гемоглобина очень сходны с бета-цепями, точно так же как сходны с ними и некоторые другие молекулы, имеющиеся у человека и у других позвоночных. К ним относится, в частности, миоглобин - мышечный бе

лок, принимающий 02 от гемоглобина крови и запасающий его для последующей передачи окислительным системам мышечных клеток. Существуют и различные типы полипептидных цепей гемоглобина, синтезируемые только до рождения ребенка; бета-цепи появляются лишь на одной из поздних стадий внутриутробного развития. (Альфа-цепи образуются и у плода и у взрослого.) Гемоглобин плода отличается более высоким сродством к 02, чем гемоглобин взрослого; это дает возможность плоду получать 02 из кровеносной системы матери. Таким образом, наличие у плода особого гемоглобина-это адаптация, благодаря которой плод обеспечивается достаточным количеством кислорода, не имея прямого доступа к воздуху.
Как могло возникнуть так много различных типов молекул с очень сходной структурой? Всего естественнее предположить, что некогда в эволюционном прошлом какой-то предковый ген, ответственный за синтез переносящего кислород белка, воспроизводился более чем в одной копии. В пользу такого предположения говорит, в частности, тот факт, что у ныне живущих организмов в ядрах клеток имеются лишние копии некоторых генов. Кроме того, гены гемоглобинового «семейства» располагаются в одном из участков хромосомы в тесной близости друг к другу. Представим себе, что некоторые из копий этого предкового гена претерпели мутации, в результате которых появились сходные белки с несколько иными, но выгодными для организма функциями. Иными словами, множественные копии генов могли претерпеть адаптивную радиацию, перейдя с синтеза белка одного типа на синтез белков нескольких разных типов, каждый из которых адаптирован к функции, слегка отличающейся от функций других белков. Организм, обладавший всеми этими различными специализированными белками, имел при отборе преимущество, по сравнению с другими индивидуумами, у которых всю работу должен был выполнять один неспециализированный белок.

<< | >>

Источник: Кемп П., Арме К.. Введение в биологию. 1988

Еще по теме Очерк. Белки как элементы эволюционной головоломки:

- Биология индивидуального развития - Для внеклассного чтения - История биологии - Книги по биологии - Научно-популярная биология - Теория эволюции - Физиология животных -

- Биология - Ветеринария - Взаимоотношения животных - Все животные - Геология - Зоопсихология - Коровы - Кошки - Лечение животных - Лошади - Насекомые - Науки о Земле - Опасные растения и животные - Растительный мир - Редкие животные - Сельское хозяйство - Собаки - Экология -