ФЕРМЕНТАТИВНОЕ ПЕРЕВАРИВАНИЕ ПИЩИ

Молекулы большинства пищевых веществ либо очень крупны (белки), либо нерастворимы в воде (жиры), либо и крупны, и нерастворимы (крахмал, целлюлоза). Прежде чем элементы пищи смогут всосаться и использоваться организмом, они должны быть переведены в растворимое состояние и расщеплены на более мелкие составные части.
Белки, крахмал и целлюлоза — полимеры, образованные из более простых строительных -блоков путем синтеза с отщеплением воды; жиры — это эфиры жирных кислот и глицерина, опять-таки синтезируемые путем отщепления воды. Разделение этих пищевых веществ на более простые компоненты связано с поглощением воды и поэтому называется гидролизом. Реакция гидролиза протекает самопроизвольно с выделением энергии в форме тепла. Такой спонтанный гидролиз пищевых веществ происходит с неизмеримо малой скоростью, но его можно ускорить катализаторами. Вырабатываемые живыми организмами катализаторы называются ферментами. Ферменты необходимы для всех пищеварительных процессов. Практически все метаболические процессы внутри клеток также катализируются ферментами.
Все ферменты — белки; многие из них были выделены в чистом виде, и их действие изучено очень подробно. Многие ферменты получили свои названия по субстратам, на которые они действуют, с добавлением окончания -аза. Пищеварительные ферменты часто действуют на обширную группу субстратов, и некоторые из них больше известны под старыми традиционными названиями, хотя они имеют более точные названия согласно принятой международной номенклатуре. Поскольку детально изучены пищеварительные ферменты лишь небольшого числа организмов, мы будем в большинстве случаев употреблять традиционные названия, а не следовать биохимической номенклатуре.
После субстрата, на который действует фермент, или реакции, которую он катализирует, наиболее Важным параметром фермента является его активность, т. е. скорость, с которой протекает катализируемая им реакция. На эту активность влияет много факторов; при изменении структуры ферментного белка он обычно становится неактивным. Высокая температура, сильнодействующие химикаты, другие ферменты, расщепляющие белки, и тяжелые металлы, связываемые белками, — все эти факторы могут инактивировать фермент.
На активность всех ферментов сильно влияет pH раствора. Большинство ферментов проявляет наибольшую активность в узком диапазоне pH; это так называемый оптимум pH для данного фермента. Два хорошо известных фермента, расщепляющих белки,— это пепсин, образующийся в желудке позвоночных, и трипсин, вырабатываемый поджелудочной железой позвоночных.
Для пепсина оптимум pH соответствует растворам с очень высокой кислотностью — он близок к pH 2, а для трипсина опти-

О 10              20              30              40              50              60
Температура, °С
Рис.

5.1. Влияние температуры на расщепляющий белки фермент (протеазу) из асцидии Halocynthia. Как показывают кривые, для действия фермента существует температурный оптимум, но этот оптимум тем ниже, чем длительнее эксперимент. Объяснения в тексте. (Berrill, 1929.)


мальны слабощелочные растворы с pH около 8. Оптимум pH у данного фермента не обязательно одинаков для всех субстратов, на которые он действует. Например, для пепсина оптимум pH равен 1,5 в случае переваривания яичного альбумина, 1,8 — в случае казеина и 2,2 — в случае гемоглобина (White et al., 1964). По обе стороны от оптимального pH активность снижается и при большом удалении от него падает до нуля. Пепсин еще оказывает некоторое действие при pH 4 и полностью восстанавливает свою активность, когда pH возвращается к оптимуму. Однако при pH 8 пепсин разрушается и инактивируется необратимо.
Скорость ферментативных реакций сильно зависит от температуры; с повышением температуры она увеличивается. Но так как нагревание обычно ведет к свертыванию белков, оно также инактивирует и ферменты; при температурах выше 50 °С или около того большинство ферментов полностью утрачивает активность. Т аким образом, умеренное повышение температуры ускоряет реакцию, но если температуру повышать дальше, увеличению скорости реакций начнет противодействовать термическое разрушение ферментов. При какой-то температуре скорость будет максимальной, но, поскольку термическое разрушение с течением времени нарастает, мы обнаружим, что температурный оптимум зависит от длительности эксперимента. В длительном опыте повышенная температура будет воздействовать на фермент дольше и наблюдаемый температурный оптимум будет поэтому ниже; в кратковременном опыте с тем же самым ферментом оптимум будет выше. Таким образом, температурный оптимум не является точной характеристикой фермента; он зависит от длительности опыта (рис. 5.1).
Большинство ферментов быстро инактивируется при температурах выше 45—50 °С. Это та область температур, где лежит верхний предел жизни для большинства сложных организмов, за исключением некоторых покоящихся стадий и определенных термофильных бактерий. Однако небольшое число ферментов термоустойчиво; примером могут служить расщепляющий белки фермент папаин из плодов дынного дерева и сходный с ним фермент из ананаса. Эти ферменты применяют для размягчения мяса, так как их протеолитическое действие продолжается во время варки до температур 70—80°С, хотя при температуре кипения воды они быстро инактивируются. 

Еще по теме ФЕРМЕНТАТИВНОЕ ПЕРЕВАРИВАНИЕ ПИЩИ:

1. Изучение ферментативных свойств грибов рода Malassezia.
2. Состав пищи
3. Значение количества пищи
4. ПРОИЗВОДСТВО ПИЩИ В ПРЕДЕЛАХ ГОРОД
5. ПОТРЕБЛЕНИЕ ПИЩИ ДИВОТНЫМИ
6. Первые успехи в изучении природы биокаталитических реакций. Открытие специфичности действия ферментов
7. Расход энергии на жизнедеятельность. 
8. РОЛЬ ПИТАНИЯ В БИОХИМИЧЕСКОЙ ИЗМЕНЧИВОСТИ РАС ФИТОФТОРЫ КАРТОФЕЛЯ
9. Бактерии
10. Термиты как разрушители растительных остатков
11. Кишечник
12. 13.5.1. Типыпитания и основные группы живых организмов в природе
13. Характеристика подтипа