ПЕРЕВАРИВАНИЕ БЕЛКОВ

Белки — это полимеры, состоящие из аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Аминокислота — относительно простая органическая кислота, у которой атом углерода, смежный с кислотной группой (карбоксильной группой —СООН), несет на себе аминогруппу (—NH2). Пептидные связи образуются в результате отщепления воды между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой. Имеется около 20 «обычных» аминокислот, которые в различных пропорциях содержатся практически во всех живых организмах. Это означает, что аминокислоты, получающиеся при гидролизе белков, служат строительными блоками, пригодными для синтеза почти любого специфического белка.
Ферменты, расщепляющие белки, делятся на две группы в соответствии с тем, на какую часть молекулы белка они действуют. Экзопептидазы гидролизуют концевые пептидные связи в длинной пептидной цепи; эндопептидазы воздействуют на внутренние участки пептидной цепи. Две наиболее известные пищеварительные эндопептидазы позвоночных — это пепсин и трипсин.
Пепсин секретируется желудком в виде неактивного предшественника — пепсиногена. Желудок выделяет также соляную кис-
вой аминокислотой (глутаминовой или аспарагиновой). Таким образом, пепсин действует только на некоторые из пептидных связей в длинной белковой цепи, а не на все, и в результате получается набор более коротких цепей — фрагментов, которые дальше пепсином не расщепляются.
Трипсин выделяется поджелудочной железой в виде неактивного трипсиногена. Он активируется в кишечнике с помощью фермента энтерокиназы, секретируе- мой железами в стенках кишки.

Трипсиноген активируется также активным трипсином (поэтому активация его идет все быстрее по мере того, как образуется все больше трипсина). Это называют аутокаталитической активацией.
Трипсин лучше всего действует при слабощелочных pH между 7 и 9. Он гидролизует пептидные связи, смежные с основными аминокислотами (т. е. с теми, в которых две аминогруппы, — лизином или аргинином) (рис. 5.2). Белковые фрагменты и пептидные цепочки, образовавшиеся под действием пепсина и трипсина, перевариваются далее с помощью экзопептидаз, которые действуют только на концевые пептидные связи. Карбоксипептидаза, выделяемая поджелудочной железой, гидролизует концевые связи, смежные со свободной карбоксильной группой, а аминопептидаза, выделяемая_кишечни
ком, гидролизует связи, смежные со свободной аминогруппой. И наконец, дипептидаза гидролизует пептидные связи тех фрагментов, которые состоят только из двух аминокислот.
У беспозвоночных переваривание белков, как внеклеточное, так и внутриклеточное, в принципе протекает так же, как у позвоночных, за исключением- того, что беспозвоночные обычно не имеют пепсиноподобных ферментов, действующих в кислых растворах. Во всех других отношениях действие ферментов сходно, хотя они и не идентичны по структуре ферментам позвоночных.
Однако нельзя сказать, что пепсиноподобные ферменты свойственны исключительно позвоночным. Личинка обыкновенной комнатной мухи (Musca domestica) выделяет протеазу, активную в диапазоне pH от 1,5 до 3,5 с оптимумом при 2,4. Имеет ли этот фермент значение для пищеварения, зависит от того, может ли для него создаваться подходящая кислая среда, а это пока не выяснено (Greenberg, Paretsky, 1955; Lambremont et al., 1959).

Еще по теме ПЕРЕВАРИВАНИЕ БЕЛКОВ:

1. Структура и функции белков
2. 4.9. Определение белкового азота
3. Регуляция активности генов и белков
4.   МЕТОДЫ ОЦЕНКИ СОСТОЯНИЯ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА  
5. ИССЛЕДОВАНИЯ БЕЛКОВ КАРТОФЕЛЯ
6.   БЕЛКОВЫЙ СОСТАВ СЫВОРОТКИ КРОВИ  
7. ЭЛЕКТРОФОРЕЗ БЕЛКОВ КАРТОФЕЛЯ В АКРИЛАМИДНОМ ГЕЛЕ
8.   Определение белковых фракций в сыворотке крови. 
9. Генетический контроль синтеза белков
10.   Определение белкового и небелкового (остаточного) азота в жидкости рубца.