КАРБОАНГИДРАЗА И СКОРОСТЬ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ ДВУОКИСИ УГЛЕРОДА С ВОДОЙ

Реакции, происходящие при растворении двуокиси углерода в воде (см. уравнения, приведенные ранее в этой главе), совершаются не мгновенно. Когда СОг попадает в воду и растворяется, начальная гидратация ее молекулы с образованием Н2СОз протекает относительно медленно. Обратная реакция — высвобождение двуокиси углерода из Н2СОз — тоже идет не быстро:              для него требуется от нескольких секунд до до
лей минуты. (Диссоциация Н2СО3 на Н+ и НС03~ и обратный процесс совершаются, в физиологическом масштабе времени, мгновенно). Если мы учтем, что время пребывания крови в капилляре обычно составляет доли секунды, то встанет вопрос: как она успевает извлекать СОг из тканей с той быстротой, с которой она это делает, и затем выделять эту С02 в легочных капиллярах за то короткое время, что она там находится?
Эта проблема, по-видимому, разрешилась с окрытием фермента, который настолько ускоряет образование двуокиси углерода из Н2СОэ, что этот процесс становится очень быстрым. Фермент

получил название карбоангидразы, которое не вполне корректно, так как ускоряется и соединение С02 с водой, и ее освобождение из угольной кислоты (т. е. процесс катализируется в обоих направлениях). В плазме крови фермент отсутствует, но он содержится в высокой концентрации внутри эритроцитов. Он встречается и в других органах, особенно в железистых, таких, как почки, секреторный эпителий желудка, поджелудочная железа и слюнные железы, но сейчас это не будет нас интересовать. Следует, однако, заметить, что действие карбоангидразы высокоспецифично: кроме гидратации С02 никаких других ее функций в организме не известно.
Через несколько лет после открытия карбоангидразы было синтезировано несколько мощных ингибиторов этого фермента, которые стали применяться как эффективные лекарственные препараты, особенно при определенных нарушениях функции почек. К большому удивлению физиологов, оказалось, что такие ингибиторы очень мало токсичны и что даже полное торможение карбоангидразы крови оказывает лишь незначительное влияние на транспорт С02. Иными словами, фермент не играет особо важной роли в переносе двуокиси углерода, хотя подавление его активности и приводит к некоторым изменениям кислотно-щелочного равновесия.
Для выяснения возможной роли карбоангидразы могли бы оказаться полезными данные о ее количестве у различных животных. Мы знаем, что у мелких животных интенсивность метаболизма больше, чем у крупных. Мелкие животные потребляют на единицу веса тела больше кислорода и выделяют больше С02; поэтому двуокись углерода должна высвобождаться в их легких за более короткое время. Анализ зависимости между активностью карбоангидразы в крови и весом тела показывает, что в крови мелких животных этот фермент действительно находится в значительно более высоких концентрациях (рис. 3.17). Это как будто согласуется с потребностями в переносе С02, однако фермент присутствует в гораздо больших количествах, чем было бы нужно для этой цели. Между тем есть еще один процесс, для которого важна быстрая гидратация двуокиси углерода. Когда С02 поступает в кровь тканевых капилляров, присутствие карбоангидразы способствует мгновенному образованию угольной кислоты, которая в свою очередь сразу же воздействует на диссоциацию чувствительного к кислоте оксигемоглобина. Эта чувствительность к кислоте (эффект Бора), очевидно, не успевала бы проявиться в период пребывания крови в капилляре, если бы гидратация молекулы С02 не ускорялась ферментом. Значит, в отсутствие карбоангидразы эффект Бора не мог бы иметь большого значения.
Таким образом, можно думать, что карбоангидраза—фермент, специфически катализирующий гидратацию молекулы С02, — возможно, не играет большой роли в транспорте двуокиси углерода, но способствует эффективной доставке кислорода тканям. Поскольку ингибирование фермента у животных в норме не причиняет им большого вреда, этот фермент, по-видимому, важен главным образом в условиях, предъявляющих особые требования к механизму транспорта газов.

Рис. 3.17. Активность карбоангидразы в крови млекопитающих связана с размерами "тела: она тем выше, чем меньше животное. (Magid, 1967.)


В других органах, где имеется карбоангидраза, она, по-видимому, всегда связана с функциями, для которых важны процессы переноса ионов, например в железистых тканях (в почках, поджелудочной железе, слюнных железах) и в цилиарном теле глаза. Ингибирование карбоангидразы оказывает глубокое влияние на эти процессы, что служит основой для широкого использования ее ингибиторов как в клинической медицине, так и в физиологических исследованиях.
Рассмотрев физиологические свойства крови и механизмы переноса ею газов, мы можем перейти к следующей главе, где речь будет идти о движении крови внутри организма.
ЦИТИРУЕМАЯ ЛИТЕРАТУРА
Aste-Salazar Н., Hurtado А. (1944). The affinity of hemoglobin for oxygen at sea level and at high altitudes, Am. J. Physiol., 142, 733—743.
BarcroU I. (1935). Foetal respiration, Proc. R. Soc. Lond., B, 118, 242—263. Benesch R., Benesch R.

E., Enoki T. (1968a). The interaction of hemoglobin and its subunits with 2,3-dlphosphoglycerate, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 61, 1102—1106.

Benesch R., Benesch R. E., Yu С. I. (1968b). Reciprocal binding of oxygen and dr- phosphoglycerate by human hemoglobin, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 59, 526— 532.
Bunn H. F. (1971). Differences in the interaction of 2,3-diphosphoglycerate with certain mammalian hemoglobins, Science, 172, 1049—1050.
Chanutin A., Curnish R. R. (1967). Effect of organic and inorganic phosphates on the oxygen equilibrium of human erythrocytes, Arch. Biochem. Bioohys 121
OA 1 АО              Г J 'gt;              *
Gillen R. GRiggs A. (1973). Structure and function of the isolated hemoglobins of American eel, Anguilla rostrata, J. Biol. Chem., 24S, 1961—1969.              ^
Grigg G. C. (1969). Temperature-induced changes in the oxygen equilibrium curve of the blood of the brown bullhead, Ictalurus nebulosus, Como. Biochem Phv- siol., 28, 1203—1223.              ^              y
Hall F. G., Dill D. B., Barron E. S. G. (1936). Comparative Physiology in hieh altitudes, J. Cell. Comp. Physiol., 8, 301—313.              ё
Hall F. G., McCutcheon F. H. (1938). The affinity of hemoglobin for oxygen in marine fishes, J. Cell. Comp. Physiol., 11, 205—212.
Hemmingsen E. A. (1965). Accelerated transfer of oxygen through solutions of heme pigments, Acta Physiol. Scand. Suppl., 246, 1—53.
Lenfant C„ Torrance J., English E„ Finch C. A., Reynafarje C., Ramos Faura J (1968). Effect of altitude on oxygen binding by hemoglobin and on organic phosphate levels, J. Clin. Invest., 47, 2652—2656.
Lenf ant C., Ways P., Aucutt C„ Cruz J. (1969). Effect of chronic hypoxic hypoxia on the 02-Hb dissociation curve and respiratory gas transport in man Respir Physiol., 7, 7—29.              ’.              r *
Lutz P. L., Longmuir I. 5., Tuttle J. V., Schmidt-Nielsen K. (1973). Dissociation 17Г o°f 97^ bl°°d 3nd effeCt °f fed Cdl oxygen consumption, Respir. Physiol.,
Magid E. (1967). Activity of carbonic anhydrase in mammalian blood in relation to body size, Comp. Biochem. Physiol,, 21, 357—360.
Malan A Wilson T. L, Reeves R. B. (1976). Intracellular pH in cold-blooded vertebrates as a function of body temperature, Respir. Physiol., 28, 29              47.
Manwell C. (1958). The oxygen-respiratory pigment equilibrium’of the hemocyanih and myoglobin of the amphineuran mollusc Cryptochiton stelleri, J Cell Como Physiol., 52, 341—352.              -

Rahn H. (1966). Gas transport from the external environment to the cell In- Development of the Lung (A. V. S. de Reuck and R. Porter, eds.), pp. 3—23 Lon- don, L.1BA.              r              *
Randall D J. (1970). Gas exchange in fish. In: Fish Physiology vol 4 fW S Hrr- ar and D J Randall eds.), pp. 253-292, New York, Academic Press. '              '
Read K.R. H (1962) The hemoglobin of the bivalved mollusc, Phacoides pectina- tus Gmelin, Biol. Bull., 123, 605—617.
Riggs A. (1951). The metamorphosis of hemoglobin in the bullfrog J Gen Phv- siol., 35, 23—44.              * J
Riggs A (I960) The nature and significance of the Bohr effect in mammalian hemoglobins, J. Gen. Physiol., 43, 737—752.
Rogers W P. (1949). On the relative importance of aerobic metabolism in small' nematode parasites of the alimentary tract. 2. The utilization of oxygen at low- partial pressures by small nematode parasites of the alimentary tract, Aust. J. bci. J\6S., 2, 166—174.

. _              „ т oinrb f г П939) The effect of hemolysis upon the combi-
R0°nftio^о/'fhe\UT,Lt marine li.b.s, J. tell. Amp. Pbysrol,
SckmUI^'n'K. (1972). How Animals Work. London. Cambridge University
SMdl-i^n"K.. Penny»» P. (1961). СарШц ¦densitу In mammals 1»
SrtmiiiovLS “,Vrrytorc‘T™S®8rRe”bi™d tellsr'why or why not? Science.
SchoUmder^P. I960). Oxygen transport through hemoglobin solutions, Science,
™. h3i’ F85/T5BnUtiss L E (1955). Blood and the transport of oxygen and carbon ^dioxfde Inf'amp;Physiology (F. R. Winton and L. E. Bayliss, eds.), pp. 78-
J»“TV'SWVa'cmJuin*i'"oSe'i Jd«K» rStSfftei»».»-
anf Physiological Function (F. F. Jobs,,, ed.), pp. 228—246, Dallas, Professional Information Library.

proteins. In: Oxygen and Physiological Function (F. F. Jobsis, ea.), pp.
HoS'Sf^^SoUm^D^lS’c. (1973). Acid-base regulation and fervouu in selected invertebrates as a function of temperature. Am. Zook,
,,              110701 The Haemostatic Mechanism in Man and Other Animals.
^^sTmnosium of Te ZioiogicalTociety of London, Academic Press, 248 pp. . Uesvls R B. (1977). The interaction of body .1ег^РегД^ a”d acld‘base balance ln
E*v- “• •»"
iSS SSSSffi.'SXS

Munksgaard, 832 pp.

Еще по теме КАРБОАНГИДРАЗА И СКОРОСТЬ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ ДВУОКИСИ УГЛЕРОДА С ВОДОЙ:

1. ОПЫЛЕНИЕ ПОД ВОДОЙ
2. Глава VII УВЕЛИЧЕНИЕ СОДЕРЖАНИЯ ДВУОКИСИ УГЛЕРОДАВ АТМОСФЕРЕ, ФОТОСИНТЕЗ И УРОЖАИ
3. 9-1. Рост разнообразия и скоростей
4. Скорость почвообразования при вмешательстве человека
5. Факторы, влияющие на скорость резорбции через кожу. 
6. Причины и скорость образования новых видов и экосистем
7. Эффективность и скорость действия естественного отбора
8. Механизм распространения и скорость световых волн
9. УГЛЕРОД
10. ЦИКЛ УГЛЕРОДА
11. Захороненный углерод и его мобилизация
12. О СКОРОСТИ ОБНОВЛЕНИЯ БЕЛКА И ХЛОРОФИЛЛА В ВЫСШИХ РАСТЕНИЯХ [24]
13. Динамика вертикальной скорости торфонакопления, биологической продуктивности болотных систем и темпов заболачивания
14. ЗАХОРОНЕННЫЙ УГЛЕРОД И ЕГО МОБИЛИЗАЦИЯ
15. АККУМУЛЯЦИЯ УГЛЕРОДА В БОЛОТАХЛЕНИНГРАДСКОЙ ОБЛАСТИ
16. Глава V УГЛЕРОД В БИОСФЕРЕ И ПОЧВАХ
17. ЗАПАСЫ УГЛЕРОДА В ТОРФЯНЫХ ЗАЛЕЖАХ ТОМСКОЙ ОБЛАСТИ
18. РОЛЬ БОЛОТ В КРУГОВОРОТЕ УГЛЕРОДА
19. Рост и баланс углерода