ЧТО ЗАСТАВЛЯЕТ ФИЛАМЕНТЫ СКОЛЬЗИТЬ?

Молекулярные события, происходящие при мышечном сокращении, изучены лучше большинства других процессов в живом организме. Для их описания следует рассмотреть структуру толстых и тонких филаментов.

Толстые филаменты состоят из белка миозина. Каждая молекула миозина похожа на тонкую палочку с круглой «головкой». Один толстый филамент содержит несколько сот молекул миозина, расположенных как показано на рис. 11.10. При этом их головки в каждой половине филамента направлены в сторону его ближайшего конца; в результате посередине остается гладкая зона, а в остальных частях всюду выступают головки.
Тонкие филаменты построены сложнее, они состоят из трех важных белков. Остов филамента образует актин — глобулярный белок с относительно небольшими молекулами, которые образуют здесь двойную четкообразную спираль. Каждая молекула актина слегка асимметрична, и в каждом филаменте все эти молекулы ориентированы в одну сторону. Такая направленность играет важную роль в сокращении мышцы.

Вторым важным белком тонкого филамента является тропо- миозин; его длинные и тонкие молекулы соединены своими концами и образуют очень тонкую нитевидную структуру, которая лежит в бороздках двойной спирали из молекул актина. Одна- молекула тропомиозина по своей длине соответствует цепочке иа семи молекул актина. Тонкий филамент имеет длину около 1 мкм- и содержит около 400 молекул актина и 60 молекул тропомиозина-

Рис. 11.10. Тонкий филамент (вверху) представляет собой двойную спираль изgt; глобулярного белка актина. В желобке между тяжами актина лежат две тонкие нити из белка тропомиозина; кроме того, на каждые семь молекул актина имеется по одной молекуле тропонииа. Толстый филамент (внизу) состоит из палочкообразного белка миозина с расширенными «головками», которые выступают » сторону актииовых тяжей.

К каждой молекуле тропомиозина прикреплена молекула; третьего белка — тропонина. Этот белок связывает кальций и играет ключевую роль в инициации сокращения. Связав эти ионы,, он претерпевает конформационное изменение, необходимое для взаимодействия между головками миозина в толстых нитях и актином тонких нитей (Squire, 1975).

Взаимодействие между толстыми и тонкими филаментами состоит в циклическом замыкании и разрыве поперечных мостиков между теми и другими. Миозиновые головки прикрепляются к тонким филаментам под определенным углом; они претерпевают конформационное изменение, в результате которого этот угол изменяется, и мостики тянут тонкую нить вдоль толстой (Huxley,. 1973). Поперечные мостики на противоположных сторонах от гладкой зоны в середине толстого филамента поворачиваются в разные стороны и притягивают друг к другу концы тонких фи- ламентов, уменьшая тем самым расстояние между дисками Z. Это сближение дисков Z и приводит к укорочению мышцы.
Чтобы произошло значительное укорочение, каждый поперечный мостик должен много раз прикрепиться, повернуться, отъединиться и снова прикрепиться в другой, более дальней точке тонкого филамента. Каждый цикл прикрепления требует затраты энергии в форме АТФ. Молекула АТФ присоединяется на время к головке миозина, образуя с нею активный комплекс, который может прикрепиться к актиновому тяжу при наличии подходящего места, не блокированного тонкой нитью тропомиозина (Weber, Murray, 1973).
Роль ионов Са2+. Тропомиозин лежит в канавках акгиновых филаментов, где он препятствует их взаимодействию с головками миозина. Регулирующий белок тропонин обладает высоким сродством к кальцию. Сразу же после стимуляции мышцы концентрация ионов кальция в мышечном волокне резко возрастает; ионы кальция связываются с тропонином, который в свою очередь претерпевает конформационное изменение, позволяющее тропомио- зину сойти со своей блокирующей позиции на актиновых тяжах.
Повышение концентрации ионов кальция тотчас после стимуляции было продемонстрировано с помощью белка экворина. Этот белок, который можно выделить из одной светящейся медузы, испускает свет в присутствии ионов кальция. После инъекции экворина в мышечные волокна гигантского усоногого рака Bala- tius nubilis электрическое раздражение этих волокон вызывает их слабое свечение, что говорит о повышении в них концентрации ионов кальция. Измерение этой эмиссии света служит чувствительным индикатором очень быстрых и кратковременных изменений внутриклеточной концентрации Са2+ (Ridgway, Ashley, 1967).

<< | >>

Источник: Под ред. Е. М. Крепса. Физиология животных: Приспособление и среда, Книга 2. 1982

Еще по теме ЧТО ЗАСТАВЛЯЕТ ФИЛАМЕНТЫ СКОЛЬЗИТЬ?:

- Биология индивидуального развития - Для внеклассного чтения - История биологии - Книги по биологии - Научно-популярная биология - Теория эволюци - Физиология животных -

- Биология - Ветеринария - Взаимоотношения животных - Все животные - Геология - Зоопсихология - Коровы - Кошки - Лечение животных - Лошади - Насекомые - Науки о Земле - Опасные растения и животные - Растительный мир - Редкие животные - Сельское хозяйство - Собаки - Экология -