Гликопротеины, богатые оксипролином

Белки, связанные с первичной клеточной стенкой растений, как правило, являются гликопротеинами. Они или ковалентно соединены с клеточной стенкой, или находятся в ней в растворенном состоянии. Часть из них являются ферментами, другие выполняют структурные функции.

Большинство гликопротенов клеточных стенок обогащены оксипролином. Оксипролин-богатые белки (ОБГ) являются линейными молекулами, обогащенными основными аминокислотами. Высокий уровень этих аминокислот превращает клеточную стенку в поликатионный барьер, который связывает отрицательно заряженные частицы или клетки, подобные бактериальным.
Все оксипролин-богатые гликопротеины имеют общие структурные особенности. высокое содержание оксипролина, Р-оксиаминокислого серина, треонина и либо глицина, либо аланина; содержание арабинозы и галактозы в равных соотношениях; помимо арабинозы и галактозы могут присутствовать и другие сахара
и аминокислоты.
Клетки растений секретируют по крайней мере три класса гликопротеинов, содержащих большое количество оксипролина: экстенсины, ара- биногалактановые белки и лектины.
Экстенсии секретируется как растворимый белок, слабо связанный с клеточными стенками, через изодитирозиновые мостики; в конечном счете формируется нерастворимый клеточный компонент. Две трети растворимой формы экстенсина составляют углеводы и одну треть — белки. Молекулярная масса экстенсина из моркови равняется 86 кДа и примерно 36 кДа освобождается при дегликозилировании. Поперечные связи экстенсина с компонентами клеточной стенки, очевидно, возникают при участии специфической пероксидазы.
Экстенсии имеет необычный аминокислотный состав, он содержит 41 мол. % оксипролина, 12 мол. % серина, 10 мол. % лизина, 8 мол. % тирозина и 0-11 мол. % гистидина. Недостаток кислых аминокислот и большое содержание лизина и гистидина определяют основную изоэлектриче-

172 скую точку в пределах 10-12. Экстенсии из клеточных стенок может быть превращен в растворимый гликопротеин с помощью пролилгидроксилазы и оксипролил арабинозилтрансферазы. Оба фермента локализуются в аппарате Гольджи. Три и тетраарабинозидные боковые цепи в большинстве связаны с остатками оксипролина.
В противоположность экстенсину арабиногалактановые белки являются растворимыми оксипролинсодержащими гликопротеинами, локализованными как в цитоплазме так и внеклеточно. Большую часть аминокислот арабиногалактановых белков составляют оксипролин, серин, аланин и глицин. Арабинозные и арабиногалактановые цепи с высокой степенью полимеризации, также как и разветвленное углеводное ядро P-D-галактопирано- зильного остатка, связаны с оксипролином. Арабинозид и гликуроновые кислоты кроме того прикреплены к ядру. Гидроксилирование пролина и транспорт арабинозида на оксипролин, очевидно, имеют место так же, как и в случае экстенсина.
И, наконец, третьим классом ОБГ являются лектины растений семейства пасленовых, которые локализуются как внутри, так и внеклеточно. Эти белки содержат 50-60 % оксипролина, серина, глицина и цистеина, которые являются преобладающими аминокислотами. Арабинозные остатки связаны с оксипролином, галактозильные — с серином. ОБГ из картофеля агглютинирует авирулентные, но не вирулентные штаммы возбудителя бактериального йилта Ralstonia solanacearum. Они были названы агглютининами, чтобы отличить их от структурно подобных лектинов, которые обладают только низкой гемааглютинирующей активностью. Агглютинины являются растворимыми соединениями клеточных стенок, которые содержат до 61 % углеводов. Углеводная часть состоит главным образом из арабино- зы и небольшого количества галактозы, глюкозы и глюкозамина. Молекулярная масса составляет 91 кДа и уменьшается при дегликозилировании до 56 кДа. Пока трудно судить, играют ли агглютинины роль во взаимоотношениях растения и паразита.
Несколько фактов свидетельствуют о защитной роли ОБГ в устойчивости растений. Существует четкая корреляция между накоплением ОБГ в клеточных стенках дыни и ее устойчивостью к Gloeosporium lagenarium. Анализ нескольких систем растение-патоген показал, что обогащение клеточных стенок ОБГ происходит у ряда растений при заражении грибами, бактериями и вирусами. Уровень оксипролина (маркера ОБГ) увеличивается в клеточных стенках гораздо быстрее при заражении устойчивых сортов, чем восприимчивых. Искусственное повышение или, наоборот, супрессия уровня ОБГ приводит к соответствующему индуцированию или ингибированию устойчивости. Обработка микробными и эндогенными элиситорами тканей растений стимулировала в них образование ОБГ.

Механизмы биосинтеза ОБГ пока еще не совсем ясны.

Предполагает- 173 ся, что в этом процессе участвует этилен, поскольку элиситоры стимулируют его образование. Кроме того, этилен сам по себе может индуцировать образование ОБГ.
В клеточных стенках дыни содержание ОБГ возрастает в несколько раз в ответ на заражение Gloeosporium lagenarium, что сопровождается резким повышением продуцирования этилена в растении. Элиситоры из этого гриба или из клеточных стенок дыни вызывали такую же реакцию. Обработка проростков дыни этиленом перед инфицированием увеличивала как содержание ОБГ, так и устойчивость, тогда как ингибирование ОБГ увеличивало колонизацию патогеном.
Специфическое ингибирование биосинтеза этилена в инфицированных или обработанных элиситором тканях растений подавляло отложение в стенках оксипролина. Предшественник этилена аминоциклопропанкарбоновая кислота стимулировала ОБГ в тканях необработанных растений, а также восстанавливала образование ОБГ в тканях, обработанных ингибитором.
Элиситор из Phytophthora megasperma стимулировал синтез этилена и ОБГ в гипокотилях соевых бобов. Повышенное содержание оксипролина имело место также при несовместимом, а не совместимом взаимодействии огурца с Cladosporium cucumerinum. Наоборот, концентрация оксипролина в клеточных стенках пшеницы возрастала после инокуляции совместимой линией Erysiphe graminis.
Накопление ОГБ и их мРНК в инфицированных тканях и культуре клеток имело место у фасоли, пораженной Colletotrichum lindemutianum.
При этом наблюдалась временная активация пролилгидроксилазы и ара- бинозилтрансферазы. Арабинозилтрансфераза связана с комплексом Гольджи, тогда как пролилгид-роксилаза сосредоточена в эндоплазматическом ретикулуме.
Повышение уровня ОБГ в клеточных стенках инфицированных тканей сильно изменяет их свойства. Будучи полимерами, ОБГ укрепляют клеточную поверхность, а в качестве поликатионов изменяют ее заряд.
Гены ОБГ моркови, томатов и фасоли были клонированы и секвини- рованы. Во всех трех случаях гены имели значительную гомологию друг с другом и содержали характерную повторяющую последовательность, кодирующую пентапептид Сер-Про4. Образование ОБГ кодируется семейством генов, которые по-разному регулируются в пораненных и инфицированных растениях.
Количество и скорость накопления мРНК для ОБГ в гипокотилях фасоли, инфицированных несовместимой расой С. lindemuthianum, оказалось значительно более высокими, чем при совместимом взаимодействии. Показано также, что мРНК для ОБГ накапливалось и в неинфицированной ткани, находящейся на расстоянии от места заражения, что свидетельствовало о системном характере их образования.
Итак, клеточная стенка растений содержит гликопротеины, многие из которых обладают ферментативной активностью. Некоторые из них, осо-


Дополнительная литература Бейли Д.А., Мансфильд Д.В. (ред.). Фитоалексины. Киев. Наукова Думка. 1985. Дмитриев А.П. Фитоалексины и их роль в устойчивости растений. Киев. 1999. Мосолов В.В., Валуева ТА. Растительные белковые ингибиторы протеолитических ферментов. ВИНИТИ. 1993. 1-107. Bohlmann Н., Apel К. Thionins. Ann. Rev. Plant Physiol. Plant Molec. Biol. 1991. 42.227-240. Broekaert W.E., Terras F.R.G., Саттие B.P.A., Osborn R.W. Plant defensins: novel antimicrobial peptides as component of the host defense systems. Plant Physiol. 1995.108. 1353-1358. Chappel J. Biochemistry and molecular biology of the isoprenoid biosynthetic pathway in plants. Ann. Rev. Plant Physiol. Plant Molec. Biol. 1995. 46. 521-548. Dixon R.A. Natural products and plant disease resistance. Nature. 2001.411. 843-847. Dixon R.A., Palva N.L. Stress-induced phenylpropanoid metabolism. Plant Cell. 1995.7. 1085-1097. Hammerschmidt R. Phytoalexins: what we have learned after 60 years? Ann. Rev. Phytopathol. 1999. 37. 28-36. Herrmann K.M., Weawer L.M. The shikimate pathway. Ann. Rev. Plant Physiol. Plant Molec. Biol. 1999. 50. 473-504 Kuc J. Phytoalexins, stress metabolism and disease resistance in plants. Ann. Rev. Phytopathol. 1993. 33. 275-297. Linthorst J.M. Pathogenesis-related proteins in plants. Critical Rev. in Plant Science. 1991. 10. 123-150. Selitrennikoff C.P Antifungal proteins. Appl;. arid Enviromemtal Microbiol. 2001. 67. 2883-2894. Whetter R.W., MacKay J.J., Sederojf R.R. Recent advances in understanding lignin biosynthesis. Ann. Rev. Phytopathol. 1993. 31. 253-273.

Еще по теме Гликопротеины, богатые оксипролином:

1. О. В. Бабкова. Богатый урожай на вашем участке, 2011
2. ХАРАКТЕРИСТИКА ВОЗБУДИТЕЛЯ
3. ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА ПРЕДСТАВИТЕЛЕЙ СЕМЕЙСТВА PARAMYXOVIRIDAE
4. НЕДОСТАТОЧНОСТЬ КОБАЛЬТА - НУР0С0ВА1.Т031§
5. Лечение и ветеринарно-санитарная экспертиза. 
6. Мюнстерлендер
7. ИЗВЕСТКОВЫЕ УДОБРЕНИЯ
8. СКОПАPandion haliaetus L.
9. ХАРАКТЕРИСТИКА ВОЗБУДИТЕЛЯ
10. Родригесская летучая лисица Pteropus rodricensis Dob son, 1878 (V, 53)
11. МЕРЫ БОРЬБЫ С ЛЕЙКОЗОМ
12. Рахит
13. Определение витаминов, общие свойства, классификация,подготовка растений к анализу
14. РОЗОВЫЙ ПЕЛИКАН,КУДРЯВЫЙ ПЕЛИКАН Pelecanus onocrotalus L.,Pelecanus crispus Bruch.