Белки
Белки представлены в живых клетках гораздо полнее, чем любые другие органические соединения, что хорошо согласуется с разнообразием выполняемых ими функций (табл. 9.2). Всем нам знакомы такие белки, как фер-
Таблица 9.2.
менты, ускоряющие химические реакции, а также структурные белки, из которых состоят, например, волосы, ногти или шелк.
В состав белка входят углерод, кислород, водород и азот; некоторые белки содержат еще и серу. Роль мономеров в белках играют аминокислоты. У каждой аминокислоты имеется карбоксильная группа (—СООН) и аминогруппа (—NH2), присоединенные к одному и тому же атому углерода. К этому же атому углерода присоединена и одна из многих возможных боковых групп (рис. 9.24). В белках встречаются 20 обычных видов аминокислот, отличающихся друг от друга своими боковыми группами. Разные белки образуются в результате соединения аминокислот в разной последовательности. Огромное разнообразие живых существ в значительной степени определяется различиями в составе имеющихся у них белков.
Длинную цепь из аминокислот называют полипептидом. По большей части полипептиды содержат от 100 до 300 аминокислот. Молекулы некоторых белков состоят из одной полипептидной цепи; в других белках их две или более, причем они специфическим образом упакованы. Молекулы гемоглобина (пигмента, придающего крови красный цвет) состоят, например, из четырех полипептидных цепей каждая (рис. 9.25).
Для того чтобы полипептид функционировал нормально, его цепь должна быть надлежащим образом скручена и свернута, иными словами, он должен иметь совершенно определенную трехмерную конфигурацию (рис. 9.25). Это свертывание обеспечивается различного рода взаимодействиями между аминокислотами, входящими в состав данного полипептида: Ионными связями между положительно и отрицательно заряженными боковыми группами аминокислот (рис. 9.24). Водородными связями между атомами, несущими частичные положительные и частичные отрицательные заряды. Ковалентными связями между атомами серы двух молекул аминокислоты цистеина (рис. 9.26).
Рис. 9.24. Структурные формулы некоторых тите внимание на то, что некоторые боковые аминокислот. На белом фоне показана часть группы содержат серу, азот, кольцевые струк- молекулы, общая для всех аминокислот. На го- туры или группировки, несущие электрический лубых плашках изображены боковые группы, заряд. Всего в построении белков участвует 20 различающиеся у разных аминокислот. Обра- аминокислот. 4
Гидрофобными («водоненавистными») взаимодействиями, обусловленными стремлением неполярных боковых цепей аминокислот объединяться друг с другом, а не смешиваться с окружающей их водной средой.
Все эти взаимодействия неслучайны; они весьма специфичны и задаются последовательностью расположения аминокислот в полипептидной цепи. После того как аминокислоты соединятся в надлежащей последовательности, цепь автоматически закручивается, образует петли и свертывается в прису-
Рис. 9.26. Аминокислотная последовательность небольшого белка инсулина. Молекула этого белка состоит из двух пояипептидных цепей, А и В, соединенных «дисульфидными мостиками», т.е. связями между атомами серы, входящими в состав остатков аминокислоты цистеина (см. рис. 9.24).
Рис. 9.25. Белок гемоглобина. Его молекула состоит из четырех сложным образом свернутых полипеп гидных цепей двух альфа-цепей (изображены в двух разных ракурсах) и двух бета-цепей (тоже изображены в разных ракурсах). Здесь показаны только «скелеты» цепей. В действительности картина должна иметь иной вид, поскольку скелеты цепей маскируются многочисленными боковыми группами аминокислот. Группы гема- это структуры небелковой природы, присоединенные к полипептидным цепям. Они содержат атомы железа, связывающиеся с молекулами кислорода, который переносится гемоглобином. (По McGilvery, Biochemistry: A Functional Approach. W. В. Saunders, 1970.)
щую ей правильную структуру. Иными словами, если бы можно было взять полипептидную цепь за концы, растянуть ее и затем отпустить, то сколько бы раз мы это не повторяли, она всякий раз свертывалась бы в одну и ту же структуру, характерную для каждого вида полипептидной цепи. Аналогичным образом обстоит дело и с различными полипептидными молекулами, которые должны объединиться, для того чтобы возник сложный белок; они строятся так, что сама их структура и силы притяжения между ними автоматически подгоняют их друг к другу. В то же время из сказанного, очевидно, следует, что, изменив всего лишь одну аминокислоту в каком-либо полипептиде, мы могли бы получить молекулу с совершенно иной структурой, а значит, и с иными свойствами. Именно от такого единственного изменения и зависит различие между нормальным гемоглобином и гемоглобином больных серповидноклеточной анемией (разд. 17.1).
Ферменты
Большая часть химических реакций, протекающих в организме, регулируется ферментами, т.
Рассмотрим в качестве примера реакцию, знакомую почти всем владельцам кошек. Речь идет о разложении мочевины, содержащейся в кошачьей моче, на двуокись углерода и аммиак (именно аммиаком и пахнет кошачий ящик с песком, если песок в нем долго не меняли):
Эта реакция катализируется ферментом уреазой. Уреазу образуют бактерии, которые попадают в песок из воздуха и начинают здесь расти и размножаться. При комнатной температуре одна молекула уреазы способна за одну секунду расщепить до 30000 молекул мочевины. Не будь катализатора, на это потребовалось бы около 3 млн. лет. Следовательно, в присутствии уреазы скорость этой реакции превосходит «нормальную» ее скорость во много триллионов раз. Есть ферменты, работающие быстрее, чем уреаза, и есть такие, которые работают медленнее.
Ферменты высокоспецифичны в том смысле, что каждый из них катализирует только те реакции, в которых участвуют молекулы только какого-нибудь одного или нескольких видов. Причина этого в том, что ферменты связываются со своими субстратами, т.е. с теми веществами, на которые они действуют. У фермента имеется активный центр. Форма и химическое строение этого активного центра таковы, что с ним могут связываться только определенные субстраты. Катализируя реакцию, фермент тесно сближает молекулы своих субстратов, так что те части молекул, которым предстоит прореагировать, оказываются друг подле друга (рис. 9.27). Субстрат, присоединившись к ферменту, несколько изменяется. Фермент может, например, притягивать электроны, вследствие чего в некоторых связях молекулы субстрата будет возникать напряжение. Это в свою очередь может повышать реакционную способность молекулы. Предполагается, что именно таким путем фермент и ускоряет реакцию.
Активность фермента зависит от различных факторов. Так, например, поскольку в молекулу белка входят аминокислоты с заряженными боковыми группами и от их зарядов зависит характер свертывания белка, нормальная активность возможна лишь в том случае, если pH раствора поддерживается на определенном уровне. В кислом растворе отрицательно заряженные боковые группы некоторых аминокислот, входящих в молекулу фермента, могут присоединять ионы Н+ и утрачивать свой заряд. Между тем правильно свертываться и нормально работать эта молекула будет лишь при наличии на ее поверхности соответствующих заряженных групп. Большинство ферментов проявляет максимальную активность при значениях pH, близких к 7,0 (т.е. к нейтральному pH). Есть, однако, исключения из этого правила. Пищеварительные ферменты работают, например, при очень кислом pH (до pH 1), создаваемом секрецией соляной кислоты в желудке человека. Молекулы этих ферментов несут электрические заряды, необходимые для их нормальной работы, только тогда, когда они бывают окружены ионами Н + связывающимися с определенными группами на их поверхности.
Температура тоже влияет на скорость ферментативных реакций. При более высокой температуре молекулы движутся быстрее, сталкиваются сильнее и чаще, а потому и вероятность реакции между ними выше, чем при более низких температурах. (Это справедливо в отношении любой реакции независимо от того, катализируется она ферментом или нет.) Однако высокие температуры (обычно выше 60 °С) вызывают денатурацию белков вследствие необратимого разрушения их трехмерной структуры, после чего белки утрачивают способность выполнять свою функцию. Пищевые продукты после тепловой обработки могут дольше храниться именно потому, что прогревание подавляет ферментативную активность микроорганизмов, вызывающих разложение этих продуктов. Другую крайность составляют низкие температуры, при которых химические реакции протекают медленно. Охлаждение также предохраняет пищу от порчи; этот способ основан на замедлении действия ферментов.
Некоторые ферменты активны только в присутствии определенных неорганических или каких-нибудь малых органических молекул, которые сами не являются катализаторами. Такие вещества называют кофакторами или кофер- ментами. Многие витамины служат коферментами. Витамины требуются че
ловеку лишь в очень малых количествах, потому что коферменты, подобно самим ферментам, в химической реакции не разрушаются и могут использоваться вновь и вновь (см. гл. 11 и 12).
У организмов, обитающих в среде с крайними значениями температуры или pH, ферменты адаптированы к работе именно в этих условиях. Так, например, некоторые цианобактерии (разд. 3.1), живущие на поверхности ледников, адаптировались к температурам, близким к температуре замерзания воды. Другие представители той же группы обитают в горячих источниках Йеллоустонского парка, где pH может быть очень низким или, напротив, очень высоким, а температура воды достигает 80-85°С.
Еще по теме Белки:
- РОД БЕЛКИ GENUS SCIURUS
- РОД АФРИКАНСКИЕ БЕЛКИ GENUS EPIXERUS
- РОД МАЛАЙСКИЕ БЕЛКИ GENUS LARISCUS
- Семейство беличьи Familia Sciuridae
- 3.5.2. Физико-химическая организация хромосом эукариотической клетки 3.5.2.1. Химический состав хромосом
- Связывание токсикантов белками крови.
- ВОЗДУШНОЕ ПИТАНИЕ РАСТЕНИЙ (ФОТОСИНТЕЗ)
- КОРМА, ПЕРЕРАБОТКА КОРМОВ, ПИЩЕВАРЕНИЕ
- Белка
- Белка Вильсона Epixerus wilsoni du Chaillu, 1860 (V, 192)